碳水子自己的比较矛盾性和好多N-glycoproteins低表述平行使人对N-glycosylation设计的表现的讲述设计方案难关。在检查测量低丰度的N糖基化遮盖淀粉酶酶或肽段时，另外添加不少未遮盖的淀粉酶酶肽断，这很加容易将低丰度的糖基化遮盖淀粉酶酶肽段的警报掩盖了一些。凝素亲和法是到目前为止糖淀粉酶酶质组学中APP很广泛的区分聚集的方法。凝集素（lectin）不是类糖依照淀粉酶酶质，能缜密设别某种特出设计的单糖或聚糖中相关的的糖基回文序列而与之依照，其与糖链可逆转非共价依照，糖淀粉酶酶或糖肽被凝集素捉捕后，一般说来用相关的的单糖凭借行业依照凝集素将糖淀粉酶酶或糖肽洗刷之后。 脂肪酸质路经酶解后去凝集素（lectin）含有N-糖基化肽段，第二步用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切除术接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该工作因为Asn原子核量提升2.9890Da。接下来用高品质兼优LC-MS质谱仪检则脱糖后的肽段，按照信息检索数据库，查证脱糖后原子核量前者学说原子核量的变化规律和糖基化修饰语肽段的编码序列，因而知道该脂肪酸质的N-糖基化位点。N-糖基化位点知道在此之后，再去label-free的目的对其去化学发光法研究。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031